Agua, agua por todos lados – pero, ¿es esencial para la vida?

Una nueva investigación realizada por científicos de la Universidad de Bristol ha desafiado una de las ideas clave de la química: que las proteínas dependen del agua para sobrevivir y funcionar. Los hallazgos del equipo, publicados en el ejemplar de este mes de la revistaChemical Science, podrían finalmente llevar al desarrollo de nuevas enzimas industriales.

Las proteínas son grandes moléculas orgánicas, claves para todo ser vivo, que nos permiten convertir el alimento en energía, suministran oxígeno a nuestra sangre y músculos, y dirigen nuestro sistema inmune. Dado que las proteínas evolucionaron en un entorno rico en agua, generalmente se cree que dependen del agua para sobrevivir y funcionar.

Estructura de la proteína del ántrax © by Argonne National Laboratory

Las proteínas constan de uno o más polipéptidos – cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos. Si una proteína introducida en agua se calienta a temperaturas que se aproximan al punto de ebullición del agua, estas cadenas perderán su estructura y la proteína se desnaturalizará (desplegará).

Un ejemplo clásico de desnaturalización tiene lugar cuando se hierve un huevo: la estructura de las proteínas del huevo se despliegan con la temperatura y se unen creando un sólido. En el caso del huevo este proceso no puede invertirse – no obstante, hay muchos ejemplos en los que cuando se enfría, la proteína vuelve a plegar su estructura.

Anteriormente se pensaba que el agua era esencial para este proceso de re-plegado, sin embargo, los resultados de Bristol sugieren que este no es necesariamente el caso.

Usando una técnica conocida como dicroísmo circular, el Dr. Adam Perriman de la Facultad de Química de la Universidad de Bristol y sus colegas, han demostrado que la proteína portadora de oxígeno, la mioglobina, puede volver a plegarse en un entorno que prácticamente no tiene moléculas de agua.

El Dr Perriman dice que: “Hemos logrado esto uniendo moléculas de polímeros a la superficie de la proteína, y luego eliminando el agua para llegar a un líquido viscoso, el cual, al enfriarse desde temperaturas de hasta 155°C, se volvía a plegar en su estructura original.

“Entonces usamos la línea de haz de dicroísmo circular (B23) de Diamond Light Source, la instalación de ciencia de sincrotrón nacional del Reino Unido en Oxfordshire, para seguir el replegamiento de la estructura de la mioglobina, y quedamos sorprendidos cuando nos dimos cuenta de la extremadamente alta resistencia térmica de este nuevo material”.

Estos hallazgos pueden allanar el camino para el desarrollo de nuevos tipos de enzimas industriales donde la resistencia hipertérmica desempeñe un papel crucial en aplicaciones que varían desde el desarrollo de biosensores a la reducción electroquímica de CO₂ a combustibles líquidos.

Fuente: Ciencia Kanija -  Universidad de Bristol